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                  為什么血紅蛋白與一氧化碳的結合能力比氧氣強?

                  發布日期:2021-01-12 作者:順誠特氣 點擊:

                   

                    一氧化碳 (CO) 與紅細胞的結合能力比氧 ( [公式] ) 大 210-250 倍,且結合以后不易與血紅蛋白分離,而碳氧血紅蛋白較氧合血紅蛋白的解離速度慢 3,600 倍,當 CO 濃度在空氣中達到 35ppm,結合了 CO 的血紅蛋白不能再與 [公式]結合,人就會缺氧窒息死亡,這就是 CO 中毒的原理。

                   

                    每個 [公式]分子由 1 個珠蛋白和 4 個血紅素(又稱亞鐵原卟啉)組成(如圖 1)。每個血紅素又由 4 個吡咯基組成一個環,中心為一鐵原子。每個珠蛋白有 4 條多肽鏈,每條多肽鏈與 1 個血紅至少連接構成 Hb 的單體或亞單位。Hb 是由 4 個單體構成的四聚體。不同 Hb 分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人 Hb(HbA)的多肽鏈是 2 條 α 鏈和 2 條 β 鏈,為 α2β2 結構。胎兒 [公式] ( [公式] )是 2 條 α 鏈和 2 條 γ 鏈,為 α2γ2 結構。出生后不久 [公式] 即為 HbFA 所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條 α 鏈含 141 個氨基酸殘基,每條 β 鏈含 146 個氨在酸殘基。血紅素的 [公式] 均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基上,這個組氨酸殘基若被其他氨基酸取代,或其鄰近的氨基酸有所改變,都會影響 [公式] 的功能??梢姷鞍踪|結構和功能密切相關。

                   

                    血紅素在遇 CO 時,因 CO 與[公式]的親和力約為 [公式] 的 210-250 倍,與 Hb 結合后占據 Hb 分子中的「氧結合位點」,妨礙 [公式]與 [公式]的結合。即與 CO 合為 [公式] ,而排斥 [公式] ,故須注意吸入 CO 氣體。CO 與血紅素鍵結時會產生 π-donating (Fe(II)) 和 σ-accepting (CO) (如圖 2) ,由此可知 Fe 與 CO 是由兩個 bond 鍵結而成,也因此相較與氧鍵結強許多。

                   

                    以配位鍵的角度來看,CO 中成三鍵,OO 成雙鍵。所以 CO 鍵比 OO 鍵更活潑,空出的孤對電子更容易與血紅蛋白中的鐵的空軌道結合,這說明 CO 的配位能力比 [公式]更強。也許你會問:為何 [公式] 雖是雙鍵,但卻沒辦法跟 CO 一樣與 [公式] 有很強的鍵結呢?

                   

                    當然,第一點我們必須知道,我們在討論 CO 時,可看出 CO 的「分子軌域,molecular orbital」在 HOMO 的 σ 軌域為全滿的,而 LUMO 的 π 軌域為空軌域,這兩者可分別扮演著電子的提供 π-donating (Fe(II) 提供電子給 CO 的 π 空軌域) ,和電子的接受 σ-accepting (CO 接受 σ 軌域的電子對),也因此形成強而有力的雙鍵「Fe = C = O」。(如圖 3) 同樣的我們也發現,CO 是「逆磁性,diamagnetic」相當安定,且有 HOMO 和 LUMO 可提供 lone pair and also can accept lone pair。

                   

                    第二個來說,我們可以從 [公式] 的分子軌域來看, [公式]的 π* 分子軌域的電子為「順磁性,paramagnetic」 (作為 LUMO),而 σ* 分子軌域為空軌域 (作為 HOMO)。也因此很明顯 [公式] 并無法像與 CO 一樣形成共價雙鍵。氧分子雖有 HOMO, 但仍沒有很好的 LUMO 所以無法形成 π-donating (藉由二價鐵離子 Fe(II)) ,而只有單一共價鍵)。因此,我們就可因此而判斷 Fe → CO 鍵結很強、很安定。而所有物質都會以對自己本身最安定相移動,也因此只要一有 CO 存在,CO 馬上就會替代 [公式] 與血紅素鍵結,這也是為何會 CO 中毒的原因。

                  本文網址:http://www.zyyz3333.com/news/gsxw/98.html

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